Белки как уникальный класс биополимеров. Функции биополимеров - белков Биополимеры белки и их строение краткий конспект

Белками или протеинами называют сложные высокомолекулярные органические соединения (сложные полипептиды), молекулы которых построены из остатков «-аминокислот.

Белки являются основой всего живого на Земле. Об их огромной роли Ф.Энгельс писал, что жизнь есть способ существования белковых тел... Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни.

Голландский химик О.Мульдер был первым, кто положил начало изучению белков, определил в них содержание азота и назвал вещество, лежащее в основе их строения, протеином (от греч. протос - первый, важнейший). Большой вклад в решение проблемы строения белковых веществ, синтеза полипептидных фрагментов белковых молекул внесли отечественные ученые - Н.Д.Зелинский, А.Я.Данилевский, В.С.Садиков, Н.И.Гаврилов, Д.Л.Талмуд и др., а также зарубежные исследователи - Э.Фишер, М.Бергман, А.Коссель, Х.Г.Корана, Ф.Шорм и др.

Белки играют важную биологическую роль. Они служат основным веществом, из которого построены клетки животных и растительных организмов. Белки участвуют в важнейших процессах жизнедеятельности организма - строительных, каталитических, энергетических, обменных, защитных и многих других. Белки входят в состав ферментов, гормонов, нуклеотидов. Кроме того, они являются необходимой составной частью пищевого рациона человека и животных. Суточная потребность взрослого человека в белках - 70-80 г.

Строение. Белки - очень сложные азотсодержащие органические соединения. Их молекулярная масса составляет величину от 5 тыс. до нескольких миллионов. Однако при всем многообразии белков в состав их молекул входит ограниченное число элементов: углерода - 50- 55 %, кислорода - 21-24 %, азота - 15-18 %, водорода - 6-7 %, серы - 0,3-2,5 %. Кроме того, белки могут содержать небольшие количества фосфора, галогенов, металлов. Остатки а-аминокислот связаны между собой пептидными (амидными) связями -СО-NH-.

Соединения, построенные из небольшого числа молекул а-аминокислот, называют пептидами, а системы, состоящие из множества соединенных между собой пептидных звеньев, - полипептидами. Условно принято, что полипептиды содержат не более 100 аминокислотных остатков; если их число превышает 100, то это - белки.

Образование пептидов можно показать на примере конденсации молекул любых аминокислот друг с другом. При этом из двух молекул образуется дипептид, из трех - трипептид и т.д.:

Такой процесс можно сравнить с последовательным нанизыванием бус на нитку. При этом очень важно не перепутать очередность разных "бус" - аминокислот. Аминокислоты, являясь структурными компонентами любой полипептидной цепи, должны располагаться в строго определенной последовательности для данного вида белка. В то же время набор "строительных блоков" - аминокислот - не так уж и велик: их около 20 разновидностей. Но перепутать очередность их соединения друг с другом - это означает резкое изменение свойств белка. Например, молекула гемоглобина содержит 574 остатка аминокислот. Но если бы вдруг произошла случайная замена, например, глутаминовой кислоты на лизин или изменились бы места их взаимного расположения в полипептидной цепи, это привело бы к тяжелому наследственному заболеванию человека - серповидной анемии. Однако природа редко ошибается, несмотря на то что вероятность такой ошибки огромна. Подсчитано, что из 20 аминокислот можно получить свыше 2,4 10 18 различных комбинаций, т.е. изомеров белковой молекулы. Этим и объясняется огромное разнообразие белков.

Итак, разновидность аминокислотных остатков, их число и последовательность соединений в полипептидной цепи определяет основу строения белков - их первичную структуру (рис. 29). Как установить такую структуру? Сведения о составе, т.е. наборе аминокислотных остатков и последовательность их соединений в полипептидной цепи, можно получить, изучая продукты гидролиза белков. Гидролиз проводят, действуя на белки ферментами или при кипячении их с раствора-

Рис.29. Пример первичной структуры молекулы белка Рис.30. Фрагмент вторичной (часть полипептидной цепи) структуры молекулы белка ми кислот или щелочей. При этом процесс протекает ступенчато: вначале белки превращаются в пептоны (соединения, близкие к белкам), а они затем - в полипептиды. Полипептиды, в свою очередь, расщепляются на пептидные цепи и наконец - на а-аминоки слоты. С помощью специальных методов (в основном хроматографических) устанавливают последовательность соединения аминокислот в белке.

Рис. 31.

Рис. 32.

белков - сложный белковый агрегат (комплекс) из отдельных полипеп- тидных цепей с первичной, вторичной и третичной структурами

Однако полипептидные цепи - не вытянутые нити, а имеют в большинстве случаев спиралевидную форму (рис. 30). Устойчивость отдельных витков цилиндрической спирали обеспечивается многочисленными водородными связями, которые возникают между атомом кислорода карбонильной группы (одного витка) и водородом иминогруппы (другого витка):

Такое пространственное расположение полипептидной цепи называют вторичной структурой. Цилиндрические спирали, в свою очередь, сворачиваются в клубки, как это наблюдается с гибкой спиралью электрической плиты (рис. 31). В результате происходит пространственная упаковка спиралеподобной полипептидной цепи с образованием сложной частицы - глобулы. Такое образование относят к третичной структуре. Однако вид такой "упаковки" не является случайным. Ее выбор всегда строго обоснован, и любые изменения в третичной структуре белка вызывают изменения его биологической активности.

Молекулы белка могут состоять не только из одной, но и из нескольких полипептидных цепей. Они соединены между собой водородными, ионными ("солеобразными") и другими нековалентными связями. Пространственное объединение (ассоциация) нескольких полипептидных макромолекул (белковых глобул) между собой с образованием единой, большой и сложной, "субмолекулы" получило название четвертичной структуры (рис. 32).

Классификация белков. По составу белки делят на протеины - простые белки, состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды - сложные белковые образования, в состав которых кроме белковых веществ входят и небелковые соединения (фосфорная кислота, углеводы, липиды и т.д.).

Протеины и протеиды, в свою очередь, делят на несколько подгрупп. Например, к протеинам относят альбумины, глобулины, гистоны, проталины, проламины, склеропротеины, а к протеидам - фосфопротеиды, нуклеопро- теиды, хромопротеиды, гликопротеиды и липопротеиды.

Получение. Растения синтезируют белки из оксида углерода (IV) и воды за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот, фосфор, серу и др.) из растворимых солей, содержащихся в почве. Человек и животные в основном получают готовые аминокислоты с пищей, из которых строят белки, свойственные только данному организму.

Огромное практическое значение имеет проблема химического синтеза белка. Эта грандиозная задача уже сегодня успешно решается химиками и биологами. Синтез белка включает в себя много сложных задач. Прежде всего необходимо установить строение белковых молекул, расшифровав их структуру. Только успешно решив эту задачу, можно перейти к другой - синтезу более простых соединений, которые построены по тому же принципу, что и белки. Такими веществами являются полипептиды.

В конце 50-х годов была одержана первая большая победа - расшифрована структура белка инсулина - фермента, регулирующего содержание сахара в крови. Оказалось, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей, которые содержат 21 и 30 аминокислотных остатков. Эти полипептид- ные цепи соединены между собой дисульфидными (-S-S -) связями. Спустя 10 лет после расшифровки структуры этого фермента обе полипептидные цепи были синтезированы.

В настоящее время известны первичные структуры более 2000 белков. Например, в 1980 г. были расшифрованы сложнейшие ферменты - производные нуклеиновых кислот, полипептидные цепи которых состоят из 1342 и 1407 аминокислотных остатков соответственно. Через год удалось синтезировать полипептид, включающий 41 аминокислотный остаток. Задача завтрашнего дня - синтез еще более сложных белков, содержащих многие сотни остатков аминокислот.

Химические свойства. Как и аминокислоты, белки обладают амфотерными свойствами. В щелочной среде они проявляют кислотные свойства, в кислой - основные. Многие белки растворяются в воде, в кислотах и щелочах. Водные растворы белков - высокомолекулярные коллоиды. Если белки нагреть до 100 °С или подействовать на них кислотами, щелочами или растворами некоторых солей, то в их молекулах происходят необратимые изменения, которые называют денатурацией. В денатурированном белке изменяются физические, химические и биологические свойства. Это связано с тем, что процесс денатурации приводит к разрушению водородных и некоторых ковалентных связей, которые создают вторичную и третичную структуры. С процессом денатурации часто сталкиваются при горячем приготовлении пищи.

Для белков характерны некоторые цветные реакции.

Биуретовая реакция. Она связана с присутствием в молекуле белка пептидных связей (эту реакцию дают все вещества, которые содержат такую связь). При обработке белка концентрированным раствором щелочи и насыщенным раствором сульфата меди появляется фиолетовое окрашивание.

Ксантопротеиновая реакция. При действии на белки концентрированной азотной кислоты появляется желтая окраска. Она связана с образованием продуктов нитрования ароматических ядер, содержащихся в молекуле белка.

Сулъфгидрилъная реакция. При нагревании белков с раствором плюмбита натрия выпадает черный осадок сульфида свинца. Это качественная реакция на серу (присутствие сульфгидрильных групп SH).

Назад Вперёд

Внимание! Предварительный просмотр слайдов используется исключительно в ознакомительных целях и может не давать представления о всех возможностях презентации. Если вас заинтересовала данная работа, пожалуйста, загрузите полную версию.

Цель урока: расширить и углубить знания учащихся о важнейших органических веществах клетки – белках.

Задачи урока:

• Образовательные : обобщить знания учащихся о биологических функциях белков, строении, структуре, познакомить учащихся с химическими функциями белков, раскрыть связь между химическими знаниями и повседневной жизнью человека, проконтролировать степень усвоения основных умений и навыков, изученных и сформированных на предыдущих уроках, а также уроках биологии.
• Воспитательные : продолжить формирование научного мировоззрения, воспитывать культуру речи.
• Развивающие : развивать познавательный интерес к предмету, такие процессы как внимание, логическое мышление, эрудицию; навыки самостоятельной работы с учебником, умение анализировать информацию, устанавливать причинно-следственные связи между составом, строением, функций и применением веществ; применять теоретические знания на практике; навыки составления уравнений реакций образования пептидов из аминокислот; навыки работы с химическими веществами; продолжить развитие химической речи учащихся, таких понятий как полимер, альфа-аминокислота, денатурация, реакция поликонденсации, расширить кругозор учащихся с привлечением дополнительных источников информации, продолжить формировать умения и навыки использования знаний и умений в новых ситуациях.

Тип урока: комбинированный

Оборудование:

• раствор яичного белка, р-ры сульфата меди (II), хлорида цинка, гидрокисида натрия, этиловый спирт, пробирки №1– яичный белок, мясной бульон, молоко, №2 - бульонный кубик, медная проволока, шерстяная нитка, спиртовка, спички; дидактический материал (схема “Химический состав организма”, “Общая формула альфа-аминокислоты”, структурные формулы аланина, серина), карточки-задания, компьютер, телевизор.
• На ученических столах: пробирки с веществами (№1 - яичный белок, мясной бульон, молоко, №2 - бульонный кубик), медная проволока, шерстяная нитка, спиртовка, спички; задания.
• На классной доске: схема “Химический состав организма”, “Общая формула альфа-аминокислоты”, структурные формулы аланина, серина.

Структура урока

I. Организационный момент

II. Изучение нового материала

III. Закрепление

IV. Заключение

V. Домашнее задание

Ход урока

I. Организационный момент (1 мин)

Приветствие учителя. Проверка готовности класса к уроку. Психологический настрой класса. Отмечание отсутствующих.

II. Изучение нового материала (40мин)

1. Подведение к теме урока.

Вступительное слово учителя с элементами беседы. Заполнение схемы на доске.

Организм состоит из множества веществ. Давайте их классифицируем. Перед вами список различных веществ: вода, белки, углеводы, минеральные соли, жиры, нуклеиновые кислоты. Разделите их на группы и дайте названия группам.

Заполнение схемы. (ученик у доски)

Откройте учебник параграф 27 стр.227 рис. 36, на котором показан химический состав организма человека. Какого вещества в организме больше? (воды – 65%).

Из органических веществ, образующих организм, каких веществ больше? (белков)

Итак, основой живого организма является белки. Сегодня на уроке мы рассмотрим белки, их состав и строение, познакомимся с химическими функциями белков. Для этого нам понадобятся знания из курса биологии, а также ваш жизненный опыт.

Тема нашего урока: “Белки как биополимеры. Химические функции белков”. (Слайд 1 , Запись даты и темы урока в тетради)

2. Биологические функции белков.

Беседа, выполнение задания в тетради.

Вспомним биологические функции белков. Выполните письменно следующее задание. Возьмите лист с заданиями. (Приложение 1)

Задание №1. (слайд 2)

Перечислены белки и их функции. Сопоставьте функцию с белком с помощью стрелок. На выполнение задание 1 минута. Будьте внимательны при выполнении задания.

• Ферменты – ... (каталитическая)
• Миозин – ... (двигательная)
• Гемоглобин – ... (транспортная)
• Коллаген, кератин – ... (структурная)
• Инсулин - ... (регуляторная)
• Альбумин -... (Запасающая)
• Тромбин - ... (защитная)
• Гликоген - ...----------------

Гликоген лишнее вещество в данном перечне, так как не является белком. Это углевод.

А сейчас вам вопрос от учителя биологии Ирины Аркадьевны (Слайд 3) :

В науке известен следующий факт: влюблённый студент-химик решил оригинальным способом воспользоваться информацией о том, что в нашем организме есть железо. Он решил из железа, которое содержится в его крови сделать кольцо для дамы сердца. Небольшими порциями он выпускал кровь, химическим путём выделял железо. Но такой романтический способ добычи металла закончился трагически: он умер от малокровия. Ведь он не знал, что в нашей крови железа содержится примерно от 3 до 4 грамм. В состав какого белка входит железо, и какое значение он имеет для организма? (железо входит в состав белка-гемоглобина, который участвует в переносе кислорода).

Посмотрите, насколько разнообразны функции белков. С белками связаны все жизненные процессы. Благодаря белкам организм приобрёл возможность двигаться, усваивать пищу, расти, размножаться, реагировать на внешние воздействия.

Итак, мы вспомнили некоторые биологические функции белков. Переходим к следующему вопросу: белок как химическое вещество.

3. Состав и строение белков.

Беседа с элементами объяснения, выполнение упражнений.

Рассмотрим состав и строение белков.

Составьте определение белков из предложенных слов (Слайд 4) :

Белок, альфа - аминокислота, биополимер, мономер. (Белок- это биополимер, мономером которого является альфа - аминокислота).

Какие химические элементы входят в состав белков? (Углерод, водород, кислород, азот, а также сера, фосфор и другие).

Составьте на доске формулу альфа – аминокислоты из предложенных частей:

С, NH 2 , H, COOH, R.

(R – CHNH 2 –COOH) (ученик у доски)

Какие функциональные группы входят в состав аминокислоты? (аминогруппа, карбоксильная группа)

Какими свойствами обладает аминокислота? (амфотерными)

Почему аминокислота – амфотерное соединение? (аминогруппа определяет основные свойства, карбоксогруппа – кислотные свойства)

Сколькими аминокислотами образованы белки? (20)

В результате какой реакции образуются белки? (поликонденсации)

Что собой представляет реакция поликонденсации? (это реакция, в результате которой образуется полимер, с отщеплением побочного продукта)

Выполним следующее задание на доске и в тетради:

Задание№2 (ученик у доски):

Составить уравнение реакции образования дипептида из глицина, серина. Указать в нём пептидные связи.

Образующийся участок представляет собой дипептидный участок белка-инсулина. Полимерные цепи белков состоят из десятков тысяч, миллионов и более остатков аминокислот. Перед вами формулы некоторых белков (Слайд 5) :

• С 254 Н 377 О 75 N 65 S 6 инсулин
• С 3032 Н 4876 О 872 N 780 S 6 Fe 4 – гемоглобин
• С 1864 Н 3021 О 576 N 468 S 21 - лактоглобулин (белок молока)

Как вы думаете, какова молекулярная масса белков? (Очень большая). Например, молекулярная масса инсулина – M r 5727, гемоглобина 66184, лактоглобулина (белка молока) – 39112.

Белковая цепь настолько длинная, что для лучшего выполнения функций она упаковывается в структуры.

Рассмотрим структуры белков.

Какие структуры белков вы знаете? (первичную, вторичную, третичную, четвертичную)

Смоделируем структуры белка из проволоки, которая лежит у вас на столе. Возьмите её.

С какой структурой белка её можно сравнить? (первичной)

Что представляет собой первичная структура белка? (чередование аминокислот в полипептидной цепи)

Намотайте проволоку на ручку. С какой структурой белка можно сравнить получившуюся спираль? (вторичной)

Что изменилось в молекуле? (уменьшился размер, форма стала другой)

Из данной спирали сделайте комок. Какая структура белка получилась? (третичная)

Что представляет собой третичная структура? (глобулу)

Повернитесь друг к другу, объедините две глобулы? Эта какая структура белка? (четвертичная)

Выполняем следующее задание из карточки.

На карточке представлены рисунки структур белка. Снизу под цифрами перечислены типы связей, определяющих структуры. Определите структуру белка и тип связей. Подпишите нужную цифру под рисунком.

Проверим правильность выполнения задания. (Слайд 6)

Какая структура самая прочная? (первичная)

4. Химические свойства белков.

Объяснение учителя с элементами беседы. Выполнение демонстрационных и лабораторных опытов. Запись на доске и в тетради

Начнём изучение свойств белков, связанных с их структурой. Внимание на экран: вопрос от учителя технологии Татьяны Леонидовны (Слайд 7) :

Любая хозяйка знает, если нужно сварить вкусный бульон для 1 блюда, мясо кладётся в холодную воду, а когда вкусное мясо для 2 блюда - в горячее. Есть ли в этом химический смысл?

О каком свойстве белков идёт речь? (о денатурации)

1) Денатурация (под действием нагревания, химических веществ и т.д.)

Что такое денатурация? (процесс утраты белковой молекулой своей структуры при изменении внешних факторов).

а) повышение температуры

Что вызывает денатурацию при варке мяса? (нагревание, повышение температуры)

Итак, мы рассмотрели состав и строение белков. Переходим к следующему вопросу.

Ответим на вопрос Татьяны Леонидовны.

Почему для вкусного бульона мясо кладётся в холодную воду, для вкусного мяса – в горячую? (Если мясо положить в холодную воду, растворимые белки переходят в воду и там денатурируются. Бульон получается вкусным. Если мясо положить в горячую воду, белки денатурируются сразу в мясе, поэтому мясо получается вкусным)

– Какие факторы, кроме температуры, вызывают денатурацию? (изменение температуры, облучением, действием тяжёлых металлов, кислот, органических веществ, обезвоживанием и другими воздействиями)

б) действие солей тяжёлых металлов (дем.опыт)

Беру раствор яичного белка. Добавляю в один стакан хлорид цинка, во второй сульфат меди (II).

Что наблюдаем при этом? (свёртывание белков)

Белки связывают ионы тяжёлых металлов и обезвреживают их. При отравлении тяжёлыми металлами пострадавшему дают молоко как противоядие.

в) действие органических веществ (дем.опыт)

К раствору яичного белка добавляю этиловый спирт. Наблюдаем осаждение белков.

Какие структуры белка разрушаются при денатурации? (вторичная, третичная, четвертичная с сохранением первичной). Утрачивается биологическая активность. Белок становится доступен действию пищеварительных ферментов.

Какая бывает денатурация? (обратимая и необратимая). Данная денатурация необратимая. Может ли структура белка восстановиться? Обратим ли процесс денатурации? (Да). Ренатурация – процесс восстановления структуры белка.

Следующие химические свойства помогают определить белки в растворах.

2) Цветные реакции

а) биуретовая (на пептидную связь)

Это универсальная реакция определения белков. Посмотрим видеоопыт. (Слайд 8)

Заполняем схему в тетради.

Белок + ______________ = ____________ окрашивание

Белок + (щелочь+ CuSO 4) = фиолетовое окрашивание

Проведём экспертизу неизвестных веществ в пробирках с помощью биуретовой реакции. Приступайте к выполнению лабораторного опыта по инструкции. (Слайд 9)

В какой пробирке находится белок? Посмотрите, какие вещества находились у вас в пробирках (Слайд 10) :

• Пробирка №1 – молоко
• Пробирка №2 – бульонный кубик

• Пробирка №1 – мясной бульон
• Пробирка №2 – бульонный кубик

• Пробирка №1 - яичный белок
• Пробирка №2 – бульонный кубик

Я выбрала бульонный кубик для определения белков. Бульонный кубик белки содержит? (Нет). А в его составе указаны растительные жиры и мясо курицы.

б) ксантопротеиновая (на ароматические кольца) (видеофрагмент, Слайд 11 )

Заполняем схему в тетради:

Белок +__________= ___________окрашивание

белок + конц. HNO 3 = жёлтое окрашивание

При неосторожном обращении с азотной кислотой от попадания её на кожу остаётся жёлтое пятно. Это ксантопротеиновая реакция с покровными тканями.

Эти качественные реакции можно применить в жизни. А когда и где вам подскажет небольшой видеофрагмент из фильма Аллы Суриковой “Ищите женщину” (Слайд 12).

В каких случаях и с какой целью можно применить их в жизни? (В пищевой промышленности, судебной медицине для обнаружения белков)

Биуретовая и ксантопротеиновая реакции - это качественные реакции, реакции, которые позволяют уверенно судить – белок перед нами или нет.

3) Гидролиз

Какой процесс называют гидролизом белков? Вставьте пропущенные слова. (Слайд 13)

Гидролиз – это разрушение... структуры белка под воздействием..., а также водных растворов кислот или щелочей. (первичной, ферментов)

Какие продукты образуются при гидролизе белков? (аминокислоты)

Как можно изменить уравнение реакции образования пептида, чтобы превратить её в реакцию гидролиза? (Написать её наоборот)

Чтобы составить уравнение реакции гидролиза дипептида глицилаланина добавить воду. Идёт разрыв пептидной связи. Атом водорода присоединяется к остатку от аминогруппы, гидроксогруппа к остатку от карбоксильной группы.

Общая схема гидролиза белков есть у вас в учебнике.

Гидролиз – это основа пищеварения.

4) Горение (с образованием углекислого газа, воды, азота.)

Запах: ... .

Как проверить, что изделие из шерсти? (Шерсть – это белок, надо сжечь кусочек нити и по запаху определить результат)

Приступайте к выполнению лабораторного опыта по инструкции. (Слайд 14)

Мы рассмотрели основные химические функции белков.

III. Закрепление (3 мин.)

Фронтальный опрос.

Перед вами на слайде представлены группы слов. Обобщите несколько слов 1 словом или термином. (Слайд 15-23)

А) третичная, вторичная, первичная, четвертичная - ? (структуры)

Б) 20, незаменимая – ? (аминокислота)

В) белки, жиры, углеводы -? (органические вещества)

Г) температура, обратимая, необратимая -? (денатурация)

Д) пепсин, амилаза, трипсин – ? (ферменты)

Е) Cu(OH) 2 , фиолетовое окрашивание - ? (биуретовая реакция)

IV. Заключение (1 мин.)

Заключительное слово учителя.

Сегодня мы познакомились с химией белка. Ни одно вещество химики не изучали так долго, как белки, прежде чем удалось разгадать тайну их строения. Они выполняют большую роль не только в организме человека, но и в жизни. Не случайно в переводе с греческого языка белки называют протеинами, что значит “первый, главный”.

V. Домашнее задание (1 мин.)

Параграф 27

Приготовить сообщения на темы:

А) применение цветных реакций

Б) история изучения белков

В) факторы, вызывающие денатурацию.

Литература

1. Артёменко А.И. Удивительный мир органической химии. - М.: Дрофа, 2004.

2. Горковенко М.Ю Поурочные разработки по химии к учебным комплектам О.С.Габриеляна и др. 10 класс. М. “ВАКО”, 2005.

3. Рябов М.А. Сборник заданий и упражнений по химии: 10-й кл.: к учебнику О.С.Габриеляна и др. “Химия. 10 класс”. – М.:Экзамен, 2008.

4. Химия 10 класс. Учеб. для общеобразоват. учреждений/ О.С.Габриелян, Ф.Н.Маскаев, С.Ю.Пономарёв, В.И.Теренин. – М.:Дрофа, 2010.

Состав белков. Белки - обязательная составная часть всех клеток. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты, которые получили свое название потому, что содержат и аминогруппу (-NH 2), и кислотную карбоксильную группу (-СООН). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы и отличается от любой другой особой химической группировкой, так называемой R-группой, или радикалом (рис. 4).

Рис. 4. Строение аминокислот - мономеров белковых молекул. Желтым цветом выделены радикалы (R). Звездочками помечены незаменимые аминокислоты, которые не синтезируются в клетках человека, а должны поступать в организм с пищей

Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая пептидной (рис. 5). Соединение, состоящее из большого числа аминокислот, называется полипептидом. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот.

Рис. 5. Соединение аминокислот в полипептидную цепь

Строение белков. Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков (рис. 6).

Первичная структура (рис. 6, I) определяется порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи. Двадцать разных аминокислот можно уподобить 20 буквам химического алфавита, из которых составлены «слова» длиной в 300-500 букв. С помощью 20 букв можно написать безграничное множество таких длинных слов. Если считать, что замена или перестановка хотя бы одной буквы в слове придает ему новый смысл, то число комбинаций в слове длиной в 500 букв составит 20 500 .

Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет ее свойства. В каждой клетке содержится несколько тысяч разных видов белковых молекул, и для каждого из них характерна строго определенная последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет ее особые физико-химические и биологические свойства. Исследователи умеют расшифровывать последовательность аминокислот в длинных белковых молекулах и синтезировать такие молекулы.

В живой клетке многие молекулы белков или их отдельные участки представляют собой не вытянутую нить, а спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Такая спираль представляет собой вторичную структуру белковой молекулы (рис. 6, II).

Между группами N-Н и С=0, расположенными на соседних витках, возникают водородные связи. Они намного слабее ковалентных, но, повторенные многократно, скрепляют регулярные витки спирали.

Спираль обычно свернута в клубок. Этот клубок образован закономерным переплетением участков белковой цепи. Положительно и отрицательно заряженные R-группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, «водоотталкивающие» (гидрофобные) радикалы. В результате взаимодействия различных остатков аминокислот спирализованная молекула белка образует клубок - третичную структуру (рис. 6, III). Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями. Третичная структура зависит от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи.

Наконец, некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой (рис. 6, IV).

Рис. 6. Схема строения белковой молекулы
I - первичная структура; II - вторичная структура; III - третичная структура; IV - четвертичная структура

Под действием ионизирующей радиации, высокой температуры, сильного взбалтывания, экстремальных значений pH, а также ряда органических растворителей, таких, как спирт или ацетон, белки изменяют свое естественное состояние. Нарушение природной (нативной) структуры белка называют денатурацией. Подавляющее большинство белков утрачивает при этом биологическую активность, хотя первичная структура их после денатурации не меняется. Дело в том, что в процессе денатурации нарушаются вторичная, третичная и четвертичная структуры, обусловленные слабыми взаимодействиями между аминокислотными остатками, а ковалентные пептидные связи не разрываются. Необратимую денатурацию можно наблюдать при нагревании жидкого и прозрачного белка куриного яйца: он становится плотным и непрозрачным. Денатурация может быть и обратимой. После устранения денатурирующего фактора многие белки способны вернуть естественную форму, т. е. ренатурироватъ.

Способность белков к обратимому изменению пространственной структуры в ответ на действие физических или химических факторов лежит в основе раздражимости - важнейшего свойства всех живых существ.

1. Рассмотрите рисунок 6. Что характерно для каждого уровня организации белковой молекулы?
2. Каждый вид живых организмов имеет свой уникальный набор белковых молекул. Чем объясняется многообразие белков?
3. В чем отличие биополимеров белков от биополимеров углеводов? В чем их сходство?

Тема – 50: Белки, как биополимеры аминокислот. Строение пептидной группировки. Биологические функции белков.

Студент должен:

Знать:

· Название структуры белков, свойства белков с различной структурой и их применение.

· Назначение белка.

Уметь:

· Объяснять наличие белковых соединений качественными реакциями.

Белками , или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьиру­ет от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные поли­меры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (от греч. «протос» - первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему последо­вательностью расположения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологические функции:

· каталитические (ферменты),

· регуляторные (гормоны),

· структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин),

· защитные (иммуноглобулины, интерферон),

В молекулах белка α-аминокислоты связаны между собой пептидными (-СО-NH)связями:

Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие - особый вид контактов между гидрофобными компонента­ми молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незна­чительно (в % на сухую массу): углерода - 51-53; кислорода - 21,5- 23,5; азота - 16,8-18,4; водорода - 6,5-7,3; серы - 0,3-2,5. Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка .

Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1010-1012. Для белков, строение которых отличается исключительной ложностью, кроме первичной, различают и более высокие уровни структурной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры. Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи (рис. 38). Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

Это пространственное расположение получило название третичной структуры .

В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ион­ное и гидрофобное взаимодействие. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

Для глобулярных белков более характерна α - спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Приме­ром фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миозин), кератин (роговая ткань). В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные.

В этом случае образуется четвертичная структура белков .

Cледует еще раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре

50.2. Классификация

Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки:

Степень сложности (простые и сложные);

Форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки);

Растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах - альбумины, спирторастворимые - проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах - глутелины);

Выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т. п.).

50.3. Свойства

Белки - амфотерные электролиты. При определенном значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например, в технологии полу­чения белковых продуктов.

50.3.1. Гидратация

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гид­рофильные амидные (-СО-NH-, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изо­электрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении рН среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности . Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма - полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень - сырая клейковина, выделен­ная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Различная гидрофильность клейковинных белков - один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

50.3.2. Денатурация белков

При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности . Это необ­ходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов

(кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.

50.3.3. Пенообразование

Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость - газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два очень важных процесса:

1) гидролиз белков под действием ферментов и

2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров.

Под влиянием протеаз - ферментов, катализирующих гидролитическое рас­щепление белков, последние распадаются на более простые продукты (полипептиды) и в конечном итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

50.3.4. Гидролиз белков

Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

50.3.5. Горение

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

50.3.6. Цветные реакции

Используют следующие реакции:

ксантопротеиновую , при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающее­ся появлением желтой окраски;

биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Сu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.

Тема: Белки - природные биополимеры

“Меняя каждый миг свой образ прихотливый,
капризна, как дитя, и призрачна, как дым,

кипит повсюду жизнь в тревоге суетливой,
великое смешав с ничтожным и смешным…”

С.Я. Надсон

Методическая информация
Тип занятия		Интегрированный (биология + химия) проблемно-исследовательский мультимедиа урок
		Формировать у обучающихся представление о свойствах и функциях белков в клетке и организме
		Обучающие: дать понятие о белках - природных биополимерах, их многообразных функциях, химических свойствах белков; формировать знания об уникальных особенностях строения белков; углубить знания о взаимосвязи строения и функции веществ на примере белков; учить обучающихся, использованию знаний смежных предметов для получения более полной картины мира. Развивающие: развитие познавательного интереса, установление межпредметных связей; совершенствовать умения анализировать, сравнивать, устанавливать взаимосвязь между строением и свойствами. Воспитательные: показать материальное единство органического мира; формирование научного мировоззрения;
		Метод проблемного изложения, частично-поисковый, эвристический, исследовательский
Функция преподавателя:		Управляющий поисковой работой обучающихся, консультант
Знания, умения, навыки и компетенции, которые обучающиеся актуализируют, приобретут, закрепят в ходе занятия:		Формируются такие мыслительные операции, как: сравнение свойств белка, классификация структур белковой молекулы, сравнительный анализ функций белка. Основные понятия: Аминокислоты, пептидная связь, полипептид, структура белка, функции белка, свойства белка, денатурация. Основные навыки: Работа с химическим оборудованием, работа по выявлению активности каталазы
Необходимое оборудование и материалы:		Компьютер, презентация по теме урока. Эксперимент: пробирки, штативы, спиртовка, держатель. Реактивы и материалы: р-р Белка куриного яйца, азотная кислота, р-р сульфата меди(II), щелочь, раствор 3% перекиси водорода, сырой и вареный картофель или мясо.
Ведущий тип деятельности:		Продуктивный, творческий, проблемный
Технологическая карта занятия
Мотивация:	Как изучение этой темы может вам помочь в вашей будущей профессии?
Ход занятия:
Организационный момент	“Белки, жиры и углеводы, Пройдут века, эпохи годы, К вам мы прикованы на век, Без вас немыслим человек”
Актуализация знаний	А знаете ли Вы: 1 .Белок никогда не переходит в жир - совет врача диетолога. 2 . Образование морщин связано с уменьшением натурального белка коллагена и впрыскиванием его в верхний слой кожи коллаген возмещается. Почти все мелкие и крупные морщины можно корректировать этой терапией - совет врача косметолога. 3 . Современное название белков- ферментов (энзимы). 4 . Выработка иммунитета - это важная защитная функция белка. Диета снижает иммунитет. 5 . Изучение белков позволило ответить на вопросы, почему одни люди высокого роста, а другие низкого, одни полные, другие худые, одни медлительные, другие проворные, одни сильные, другие слабые. 6 .Все белки в организме человека постоянно разрушаются и синтезируются. Период полураспада белков в теле человека 80 дней, в мышцах, коже, мозгу ― 180 дней, в сыворотке крови и печени ― 10 дней, у ряда гормонов он исчисляется часами и даже минутами (инсулин). 7 . Каждый вид обладает собственными видами белков. Если бы в белке не было бы заложено этого качества, то не было бы такого разнообразия жизненных форм, к которым относимся и мы. 8. Как появилась жизнь на Земле? Что лежит в основе жизни? Вот сегодня мы об этом и будем вести речь. План занятия: Определение. Функции белков. Состав и строение белков. Структура белков. Химические свойства белков. 6. Превращение белков в организме.
Проблемный вопрос? Как строение белка может быть связано с его свойствами и функциями? Гипотеза: Примеры белков История открытия: Состав белков Определение	Понять, каким образом белки осуществляют перечисленные выше многообразные функции, непросто. Единственный способ приблизиться к решению этой задачи - узнать, из чего построен белок, как расположены структурные элементы, составляющие его молекулу, по отношению друг к другу и в пространстве, как они взаимодействуют друг с другом и веществами внешней среды, т.е. изучить строение и свойства белков.
	Раскрыть причинно- следственную зависимость: функции - строение. белки - полимеры, мономеры - аминокислоты
	Назовите известные вам белки, укажите их местонахождение? (кератин - рога, шерсть, коллаген - кожа, гемоглобин - кровь фибрин, фибриноген - кровь, пепсин - желудочный сок, трипсин - поджелудочный сок, миозин - мышцы, глобулин - вакцина, родопсин - зрительный пурпур, птиалин - слюна, инсулин - поджелудочная железа, казеин -молоко, альбумин - яичный белок) В середине 19 века положено начало изучения белков, но только через 100 лет учёные систематизировали белки, определи их состав, а также сделали вывод, что белки - это главный компонент живых организмов. А.Я. Данилевский - наличие в белке пептидной связи Э.Фишер - синтезировал соединения белка Химический состав белка может быть представлен следующими данными: С -55%, О - 24%, Н - 7,3%, N - 19%, S -2,4%. На долю белков приходится более 50% общей массы органических соединений животной клетки: в мышцах - 80%, в коже - 63%, в печени - 57%, в мозге - 45%, в костях -28% Химические формулы некоторых белков : Пенициллин С16Н18О4N2 Казеин С1864Н3021О576N468 S2 Гемоглобин С3032Н4816 О872N780S8Fе4 - Давайте дадим определение термину БЕЛОК БЕЛКИ - биополимеры нерегулярного строения, мономерами которого являются 20 аминокислот разных типов. В химический состав аминокислот входят: С, О, Н, N, S. Белковые молекулы могут образовывать четыре простраственные структуры и выполняют в клетке и организме целый ряд функций: строительную, каталитическую, регуляторную, двигательную, транспортную
Функции белков	- Белки - основа живого на Земле, входят в состав кожи, мышечной и нервной ткани, волос, сухожилий, стенок сосудов животных и человека; это строительный материал клетки. Роль белков трудно переоценить, т.о. жизнь на нашей планете действительно можно рассматривать как способ существования белковых тел, осуществляющих обменом веществ и энергией с внешней средой. Поскольку белок содержит разнообразные функциональные группы, он не может быть отнесен к какому-нибудь из ранее изученных классов соединений. В нем как в фокусе сочетаются признаки соединений, относящихся к различным классам. Отсюда его многообразие. Это в сочетании с особенностями его структуры и характеризует белок как высшую форму развития вещества.
Структура белка	Составить конспект и ответить в процессе беседы на вопросы: Остатки каких аминокислот входят в состав молекул белка? (см.прил.) За счёт каких функциональных групп аминокислот происходит соединение их друг с другом? Что понимают под «первичной» структурой белка? Что представляет собой «вторичная» структура белка? Какие связи её удерживают? Что такое «третичная» структура? За счет, каких связей она образуется? В чем особенность четвертичной структуры? (В виде линейной последовательности аминокислот) -Что собой представляет первичная структура белка? Какие связи стабилизируют вторичную структуру? (Пространственная конфигурация белковой молекулы свернутые в виде спирали. В формировании спиральной конфигурации полипептидной цепи играют роль водородные связи между -С=О и -N-H группами.. ) - Что собой представляет третичная структура белка ? (Э то конфигурация в виде закрученной вспираль полипептидной цепи. Она поддерживается взаимодействием разных функциональных групп полипептидной цепи. Так, между атомами серы образуется дисульфидный мостик, между карбоксильной и гидроксильной группами имеется сложноэфирный мостик, а между карбоксильной и аминогруппами может возникнуть солевой мостик. Для этой структуры характерны и водородные связи). - Что собой представляет четвертичная структура белка? (Некоторые белковые макромолекулы могут соединяться друг с другом и образовывать относительно крупные агрегаты- макромолекулы белка). Какие химические свойства будут характерны для белков? (Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп - аминогрупп и анионообразующих - карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы, то заряд молекулы - отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), еслиаминогруппы - то положительный (основные свойства)). Название структуры Что собой представляет Какими связями поддерживается 1. первичная линейная цепь пептидные 2. вторичная полипептидная цепь в виде спирали водородные связи 3. третичная трехмерная конфигурация из закрученной спирали дисульфидные мостики, сложноэфирные связи, водородные связи, амидные связи 4. четвертичная объединение нескольких трёхмерных структур в одно целое взаимодействие отдельных полипептидных цепей
Химические свойства белков	Для белков характерны реакции, в результате которых выпадает осадок. Но в одних случаях полученный осадок при избытке воды растворяется, а в других - происходит необратимое свертывание белков, т.е. денатурация. Происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы под влиянием внешних факторов: температура, действия химических реагентов, механического воздействия. При денатурации изменяются физические свойства белка, снижается растворимость, теряется биологическая активность К чему может привести денатурация? Нарушение антигенной чувствительности белка; Блокирование ряда иммунологических реакций; Нарушение обмена веществ; Воспаление слизистой оболочки ряда органов пищеварения (гастриты, колит); Камнеобразование (камни имеют белковую основу). Также для белков характерны: Свертывание белков при нагревании Осаждение белков солями тяжелых металлов и спиртом Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев. Белки подвергаются гниению (под действием гнилостных бактерий), при этом образуются метан (CH4), сероводород (H2S), аммиак (NH3), вода и другие низкомолекулярные продукты. Амфотерность Строение АК в общем виде: NH2-CH- COOH, где R - углеводородный радикал. СООН - карбоксильная группа / кислотные свойства/. NН2 - аминогруппа / основные свойства/. Процесс восстановления структуры белка называется ренатурацией Превращения белков в организме. Белки пищи → полипептиды → α-аминокислоты → белки организма
Как ведет себя белок по отношению к воде?
Гидролиз	Гидролиз белка - разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию α- аминокислот, из которых он был составлен. Белки - Альбумозы - Дипептиды - Аминокислоты
Качественные, цветные реакции на белок	Ксантопротеиновая реакция - реакция на ароматические циклы. Белок + HNO3(к) → белый осадок → желтая окраска → оранжевая окраска + NH3 Как с помощью ксантопротеиновой реакции можно отличить натуральные шерстяные нитки от искусственных?
	Биуретовая реакция - реакция на пептидные связи. Белок + Cu(OH)2 → фиолетовая окраска раствора Можно ли с помощью химии решить проблему дефицита белковой пищи? Должна медленно появиться розово-фиолетовая или пурпурная окраска. Это реакция на пептидные связи в соединениях. В присутствии разбавленного раствора Си в щелочной среде атомы азота пептидной цепи образуют окрашенный в пурпурный цвет комплекс с ионами меди (II). Биурет (производное мочевины) тоже содержит группу CONH - и поэтому дает эту реакцию.
Функции белка	Эвристическая картинка Харак-теристика Пример Функция Белки мембран протеиды Освободившаяся энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма. тическая управляют активностью ферментов. Удлинение и укорочение мышц Выработка специальных защитных белков - антител. Механизм сопротивления возбудителям заболеваний называют иммунитетом. Антитела- иммуно глобулины Защитная Расщепление и окисление поступающих извне питательных веществ и прочее. тическая
Домашняя работа	Один стакан цельного молока содержит 288 мг кальция. Сколько нужно выпивать в день молока для снабжения вашего организма достаточным количеством этого элемента? Суточная потребность 800 мг Са. (Ответ. Для удовлетворения суточной потребности в кальции взрослый мужчина должен выпивать в день 2,7 стакана молока: 800 мг Са*(1 стакан молока/ 288 Са) = 2,7 стакана молока). В куске белого пшеничного хлеба 0,8 мг железа. Сколько кусков нужно съедать в день для удовлетворения суточной потребности в этом элементе. (Суточная потребность в железе 18 мг). (Ответ. 22,5 кусочка) 18 мг.: 0,8= 22,5
Закрепление изученного материала Игра «Подними руку, если согласен»	Сейчас вы будете выполнять задание по изученной теме в виде теста. (Во время проверки обучающиеся меняются своими работами и оценивают работу соседа. Варианты правильных ответов на доске. По окончании проверки каждый выставляет оценку соседу) - Какая структура является самой прочной? Почему? Ответ: Первичная, т.к. связи прочные, ковалентные. Именно при помощи радикалов реализуется одно из выдающихся свойств белков - их необыкновенная многогранная химическая активность. (причинно- следственные связи: функции - строение- конфигурация - свойства). -Как можно с помощью проволоки, бус показать образование вторичной, третичной, четвертичной структур белка . За счет каких связей, взаимодействий это происходит? А теперь с помощью теста проверим, как вы усвоили материал. На ответ «Да» поднимаете руку. 1. В состав белков входят аминокислоты, прочно связанные между собой водородными связями (Нет) 2. Пептидной называют связь между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты. (Да) 3. Белки составляют основную часть органических веществ клетки. (Да) 4.Белок - мономер. (Нет) 5. Продукт гидролиза пептидных связей - вода. (Нет) 6. Продукты гидролиза пептидных связей - аминокислоты. (Да) 7. Белок - макромолекула. (Да) 8. Катализаторы клетки - это белки. (Да) 9. Существуют белки, переносящие кислород и углекислый газ. (Да) 10. Иммунитет не связан с белками. (Нет)
Высказывания о жизни и белках знаменитых людей	«Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом». Ф.Энгельс «Анти-Дюринг» Знаменитый путешественник и естествоиспытатель Александр Гумбольдт еще на пороге 19 века давал такое определение жизни: «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постепенный обмен веществ с окружающей их внешней природой; причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка». Определение, данное Ф.Энгельсом в работе«Анти-Дюринг», позволяет задуматься над тем, как современная наука представляет процесс жизни. «Жизнь - это переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами».

Приложение № 1

Функции белков.

Каталитическая функция

Белок как фермент: Ферменты - белки, обладающие каталитической активностью, т.е. ускоряющие протекание реакций. Все ферменты катализируют только одну реакцию. Заболевания, вызываемые ферментной недостаточностью.

Пример: неперевариваемость молока (нет фермента лактазы); гиповитаминозы (витаминная недостаточность)

Определение активности ферментов в биологических жидкостях имеет большое значение для диагностики заболевания. Например, по активности ферментов в плазме крови определяют вирусный гепатит.

Ферменты используют как реактивы при диагностике некоторых заболеваний.

Ферменты используют для лечения некоторых болезней. Примеры: панкреатин, фестал, лидаза.

Ферменты используются в промышленности: при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей.

Ферменты используются при обработке льна, конопли, для смягчения кожи в кожевенной промышленности, они входят в состав стиральных порошков.

Структурная функция

Белки являются структурным компонентом многих клеток. Например, мономеры актина итубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму.Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти,перья птиц и некоторые раковины.

Защитная функция

Существуют несколько видов защитных функций белков:

Физическая защита. В ней принимает участие коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играютферментыпечени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атакупатогенов

Регуляторная функция

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируюттранскрипцию, трансляцию, а также активность других белков и др.

Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.

Сигнальная функция

Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Транспортная функция

Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Запасная (резервная) функция белков

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессыметаболизма.

Рецепторная функция

Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы — белок-рецептор — происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты.

Моторная (двигательная) функция

Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт создайте презентацию

Коды пищевых добавок

	Е103, Е105, Е111, Е121, Е123,Е125,Е126, Е130, Е152.
2. Подозрительные	Е104, ЕЕ122, Е141, Е150, Е171, Е173, Е180, Е241, Е477.
3. Опасные	Е102, Е110, Е120, Е124,. Е127.
4.Канцерогенные	Е131,Е210-Е217,Е240, Е330.
5. Вызывающие расстройства кишечника
6. Вредные для кожи
7. Вызывающие нарушение давления
8. Провоцирующие появление сыпи
9. Повышающие уровень холестерина
10. Вызывающие расстройство желудка	Е338 Е341, Е407, Е450, Е461 - Е466

Практическая работа

Тема: «Химические свойства белков. Качественные (цветные) реакции на белки».

Цель : Изучить химические свойства белков. Познакомиться с качественными реакциями на белки. Активность фермента каталазы в живых и мертвых тканях..

«Денатурация белков»

Порядок выполнения.

Приготовьте раствор белка.

В пробирку налейте 4-5 мл раствора белка и нагрейте до кипения.

Отметьте изменения.

Охладите содержимое пробирки и разбавьте водой.

«Ксантопротеиновая реакция»

Порядок выполнения.

2. В пробирку прилейте 1 мл уксусной кислоты.

3. Содержимое пробирки нагрейте.

4. Охладите смесь и добавьте аммиак до щелочной среды.

5. Отметьте изменения.

« Биуретовая реакция »

Порядок выполнения.

1. В пробирку налейте 2-3 мл раствора белка.

2. Добавьте 2-3 мл раствора гидроксида натрия и 1-2 мл раствора медного купороса..

3. Отметьте изменения.

Качественные (цветные)

реакции на белки. Опыты №2 и №3

Ксантопротеиновая реакция

Белок + HNO3конц > ярко?желтое окрашивание

(обнаружение бензольных ядер)

Биуретовая реакция

Белок + NaOH+CuSO4 > красно-

фиолетовое окрашивание

(обнаружение пептидных связей)

«Доказательство наличие белка только в живых организмах»

Порядок выполнения.

1. В пробирках находятся свежевыжатый сок картофеля, кусочки сырого картофеля,

вареный картофель.

2. Добавьте в каждую пробирку 2-3 мл перекиси водорода.

3. Отметьте изменения. (каталаза - ферментный белок выделяется только в

присутствии молекулярной воды, растворенные в воде альбумины сворачиваются)

Опыт	Что делали	Что наблюдали	Объяснение и выводы
1. Качественные реакции на белки.
а) Биуретовая реакция.	К 2 мл раствора белка добавить раствор сульфата меди (II) и щелочи.	Красно-фиолетовое окрашивание.	При взаимодействии растворов образуется комплексное соединение между ионами Си2+ и полипептидами.
б) Ксантопротеиновая реакция.	К 2 мл раствора белка добавить по каплям концентрирующуюся азотную кислоту.	Желтое окрашивание.	Реакция доказывает, что в состав белков входят остатки ароматических аминокислот.
2. Денатурация белка.	Пробирку № 3 с раствором белка нагреть.	Во всех трех случаях наблюдается необратимое свертывание белка — денатурация.	При нагревании, действии неразбавленного спирта, солей тяжелых металлов происходит разрушение вторичной и третичной структуры, с сохранением первичной.

«Жизнь есть способ существования белковых тел…» Ф.Энгельс

Опорный конспект Приложение № 2

- АМФОТЕРНОСТЬ

Кислая среда = по типу щелочи

[белок]+ + ОН- = по типу кислоты

- ГИДРОЛИЗ ……разрушение первичной структуры белка до α-аминлкислот

Качественные реакции

- БИУРЕТОВАЯ РЕАКЦИЯ (распознавание в молекуле белка пептидных связей).

Б. + CuSO4 + NaOH → фиолетовое окрашивание

………………………………

- КСАНТОПРОТЕИНОВАЯ РЕАКЦИЯ (обнаружение бензольных ядер).

Б. + HNO3 → желтое окрашивание

- ГОРЕНИЕ БЕЛКА ………………………..

N2, CO2, H2O - запах жженых перьев

- ДЕНАТУРАЦИЯ - ………………………..

высокая t разрушение

радиоактивное облучение 2-3 структуры

соли тяжелых Ме

Протеины Протеиды

БЕЛКИ - важнейшая составная часть живых организмов, входят в состав кожи, роговых покровов, мышечной и нервной ткани

(простые) (сложные)

1 вариант	2 вариант
1. В состав аминокислот входят: а) только аминогруппы б) только карбоксильные группы в) аминогруппы и карбоксильные группы г) аминогруппы и карбонильные группы	1. Аминокислотой является вещество, формула которого: а) СН3СН2 СОNН2 б) NН2СООН в) NН2СН2СН2СООН г) NН2СН2СОН
2. Аминокислоты, которые не могут синтезироваться в организме человека, а поступают только с пищей, называются а) a -аминокислотами б) пищевыми в) -аминокислотами г) незаменимыми	2. Аминокислоты - это а) бесцветные легкокипящие жидкости б) газы тяжелее воздуха в) кристаллические вещества розового цвета г) бесцветные кристаллические вещества
3. При взаимодействии аминокислот со щелочами и кислотами образуются: б) сложные эфиры в) дипептиды г) полипептиды	3. Образование полипептидов происходит по типу реакции: а) полимеризации б) поликонденсации в) присоединения г) замещения
4. Формула 3-аминопропановой кислоты: а) NН2СН2СООН б) NН2СН2СН2СООН в) NН2СН2СН2 NН2 г) NН2СН СН2СООН СН3	4. Самые слабые кислотные свойства проявляет кислота: а) уксусная б) хлоруксусная в) аминоуксусная г) дихлоруксусная
5. Верным является утверждение, что аминокислоты это: а) твердые вещества молекулярного строения б) кристаллические вещества ионного строения в) жидкости, хорошо растворимые в воде г) кристаллические вещества с низкими температурами плавления	5. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как они взаимодействуют: а) с кислотами б) с щелочами в) со спиртами г) с кислотами и щелочами

Ответы 1 - В, 2 - Г, 3 - А, 4 - Б, 5 - Б Ответы 1 - В, 2 - Г, 3 -Б, 4 -В, 5 - Г

1 вариант	2 вариант
1. Укажите название белка, выполняющего защитную функцию:	1. Укажите название белка, выполняющего ферментативную функцию: а) гемоглобин, б) оксидаза, в) антитела.
2. Белки - это..: а) полисахариды, б) полипептиды, в) полинуклеотиды.	2. Биологические свойства белка определяет структура: а) третичная, б) вторичная, в) первичная.
3. Первичная структура белка поддерживается за счёт связей:	3. Вторичная структура белка поддерживается за счёт связей: а) ионных, б) пептидных, в) водородных.
4. Гидролиз белка используется для: а) получения аминокислот, б) качественного обнаружения белка, в) разрушения третичной структуры	4. Белки подвергаются реакциям: а) денатурации, б) полимеризации, в) поликонденсации.
5. Аминокислоты, необходимые для построения белков, попадают в организм: а) с водой, б) с пищей, в) с воздухом.	5. Какой из процессов наиболее сложен: а) микробиологический синтез, б) органический синтез, в) переработка растительного белка.

Ответы: 1 - в, 2 - б, 3 - б, 4 - а, 5 - б. Ответ: 1 - б, 2 - в, 3 - в. 4 - а, 5 - б.

Тест «Белки»

1 . Какие химические элементы входят в состав белков?

а) углерод б) водород в) кислород г) сера д) фосфор е) азот ё) железо ж) хлор

2 . Сколько аминокислот участвуют в образовании белков?

а) 30 в) 20 б) 26 г) 10

3 . Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека?

а) 16 б) 10 в) 20 г) 7

4 . В результате какой реакции образуется пептидная связь?

а) реакция гидролиза в) реакция поликонденсации

б) реакция гидратации г) все вышеперечисленные реакции

5 . Какая функциональная группа придает аминокислоте - кислотные, какая - щелочные свойства? (карбоксильная, аминогруппа).

6 . Какие связи образуют 1- первичную, 2- вторичную, 3- третичную структуры белка? Соотнесите:

а) ковалентные в) ионные

б) водородные г) такие связи отсутствуют

7 ) Определите структуры белковой молекулы:

1. 2.

Таблица ответов

Номер вопроса
Вариант ответа

8) Денатурация - это разрушение белка до _____________структуры под действием________________, а также под действием растворов различных химических веществ (______,________, солей) и радиации.

9) Гидролиз - это разрушение _____________структуры белка под действием________________, а так же водных растворов кислот или щелочей.

10) Качественные реакции:

а) Биуретовая.
Белок + ___________________________ = _________________________
б) Ксантопротеиновая.
Белок + ___________________________ = __________________________

11) Установите соответствие между белками и их функцией в организме. Ответ дайте в виде последовательности цифр, соответствующих буквам по алфавиту:

БЕЛКИ: ФУНКЦИЯ:

А) гемоглобин 1)сигнальная

Б) ферменты 2) транспортная

В) антитела и антитоксины 3) структурная

4) каталитическая

5) защитная

12) Заполните значение белков:

	Функции	Значение
	Строительная	Клеточные мембраны, покровные ткани, шерсть, перья, гора, волосы, хрящи
	Транспортная	Накопление и транспорт по организму важнейших веществ
	Энергетическая	Запас аминокислот для развития организма
	Двигательная	Сократительные белки основа мышечных тканей
	Защитная	Белки - антитела, антитоксины распознают и уничтожают бактерии и “чужеродные” вещества
	Каталитическая	Белки - природные катализаторы (ферменты)
	Сигнальная	Мембранные белки воспринимают внешние воздействия и передают сигнал о них внутрь клетки

Вопросы к брифингу:

Белок иначе называют…

Что является мономерами белка?

Сколько незаменимых АК известно?

Каков атомарный состав белков?

Какая связь поддерживает вторичную структуру?

Как называется связь, образующая ППЦ?

Вторичная структура белковой молекулы в пространстве напоминает…

За счет каких взаимодействий образуются третичная структура?

Почему белки относят к ВМС?

Что в переводе с греческого означает “протеин”?

Что такое “денатурация”?

Как называется процесс взаимодействия белков с Н2О?